| Да, оказывает, причём самое прямое. Я, собственно,
именно об этом свойстве миозина расщеплять АТФ и писал,
рассказывая о фазах работы миозиновых мостиков.
Энгельгардт совместно с Любимовой установили, что
актино-миозин сам по себе расщепляют АТФ, и энергия
АТФ используется для сокращения. Это и стало началом
постижения принципа мышечного сокращения. Уже после
этого Хаксли в 50-е годы предложил свою модель
скользящих нитей с тянущими мостиками миозина. В
последующие годы интенсивно изучался молекулярный
механизм работы мостика. Досконально он не изучен до
сих пор, но в общих принципах, которые я приводил в
статье, у учёных разногласий нет. Похожие модели
предложены Шродером в 1992 году, Реймонтом в 1993
году - на основании расшифровки молекулярной структуры
цепей миозина.
Тут, наверное, стоит пояснить, что практически все
химические реакции в организме катализируются
ферментами. Ферменты по своей природе - белки.
Свойства ферментов определяются вторичной и третичной
структурами белка. Чаще всего ферменты имеют
специальные участки, к которым прикрепляются субстраты
реакции, что позволяет им быстрее входить в химический
контакт. Молекула миозина - это тоже белок, и часть
белковой цепочки миозина обладает ферментативными
свойствами. На головке есть специальные участки
(домены), к которым прикрепляется АТФ. Таким образом,
миозин сам гидролизует АТФ и использует выделившуюся
энергию для движения (но только при условии наличия
актина). Поэтому, когда говорят "АТФаза миозина", то в
виду имеют не какой-то отдельный фермент, а просто
участок белковой цепочки миозина, обладающий
ферментативным свойством. | |